Liste des stages M2 Année 2017-2018


MAJ le 13/02/2018
Titres des stages ** Stages déja retenus
Stage 1 : Dynamics of full-length Amyloid β peptides in monomeric and oligomeric states by classical and enhanced MD simulations (Encadré par : C. Minoletti /SANOFI) D. SERILLON
Stage 2 : Stages Finlande Helsinki (Encadré par : H. Xhaard) L. Dreano
Stage 3 : Chemogenomic Links In Chemical Senses (CLICS) (Encadré par : Jérôme Golebiowski / Sébastien Fiorucci- ICN UMR 7272) O. Kissoondoyal
Stage 4 : Espace conformationnel des Récepteur Couplés aux Protéines-G (Encadré par : Bruno CORNET/SANOFI)  
Stage 5 : Développement d’outils in silico pour l’étude d’inhibiteurs de kinases (modes de liaison, activité, sélectivité etc.) (Encadré par : Miriam Lopez Ramos & Denis Bucher/Galapagos)
Important : seules les candidatures soumises via le lien suivant seront prises en compte :
http://careers.glpg.com/o/internship-molecular-modelling-design
 
Stage 6 : Understanding of the thermodynamic signatures of ligand binding using molecular dynamics free energy calculations and molecular dynamics simulations. (Encadré par : Jens Carlsson) J. Pacalon
Stage 7 : Affinement de complexes peptide-protéine par dynamique moléculaire (DM). (Encadré par : P. Tuffery)  
Stage 8 : Nouvelles méthodologies d’analyse de l’allostérie structurale : application à l’intégrine αIIbβ3 (Encadré par : A. De Brevern) S. Bisoo
Stage 9 : Développement d’un outil de conception de molécules à partir de fragments moléculaires (Encadré par : Samia Aci-Séche)  
Stage 10 : Modeling G-quadruplexes, their intrinsic polymorphism and folding properties (Encadré par : P. Pasquali)  
Stage 11 : les peptides de novo : un réservoir à nouvelles activités ? Caractérisation des propriétés structurales des peptides de novo. (Encadré par : A. Lopes )  
Stage 12 : Interaction du peptide anticancéreux LTX-315 avec la membrane mitochondriale externe. (Encadré par : P. Fuchs ) C. Papadopoulos
Stage 13 : Analyse, extension, et application d’une chimiothèque de fragments privilégiés en utilisant différents outils de Fragment Based Drug Design (FBDD) (Encadré par : Philippe Schambel/Pierre Fabre SAS) C. Bedart
Stage 14 : prédiction de propriétés de protéines thérapeutiques tel que par exemple la stabilité thermique ou la propensité à l’agrégation (Encadré par : Anke Steinmetz/ SANOFI)  
Stage 15 : Evolution des propriétés « druggable » des poches à la surface d’une protéine cible. (Encadré par : D. Flatters, A-C. Camproux)  
Stage 16: Prédiction de ligands peptidiques de domaines PDZ par design computationnel de protéines. (Encadré par : T. Gaillard) R. Rakotoharisoa
Stage 17: Mutations study on different proteins related to pathways (Encadré par : S. Brunak) B. Dafniet
Stage 18: Approches chemoinformatiques et bioinformatiques structurales pour la mise à jour et l’analyse de données chimiques et structurales des modulateurs d’interactions protéine-protéine et de leur cibles. (Encadré par : O. Sperandio) P. Laville
Stage 19: Conception d’un espace de molécules pour aider à la compréhension de phénomènes physico-chimiques d’intérêt (TOTAL MS - Centre de Recherche de Solaize)  
Stage 20: Développements méthodologiques pour adapter le docking à des structures de quadruplexes G4. (Encadré par : Anton Granzhan et Liliane Mouawad) D. Leclercq???
Stage 21: Comparison of M.D. based techniques for comparing affinities in a congeneric series. (Encadré par : BIANCIOTTO Marc/SANOFI) Hoai-My DINH VU
Stage 22: Développement d’un outil de prédiction de la volatilité de composés organométalliques (Encadré par : N. Schneider)  
Stage 23: Recherche de ligands du récepteur nucléaire NHR-8 impliqué dans la sensibilité aux anthelminthiques chez les nématodes : approche in silico (Encadré par : F. André) C.A. Benasolo
Stage 24: Deciphering the mechanisms governing microtubule doublet formation using normal mode analysis. (Encadré par : Paul Guichard et Liliane Mouawad) R. Achek
Stage 25: In silico methods for prioritising fragment hits against novel disease targets (Encadré par : B. Marsden) V. Gueye
Stage 26: Analysis of multiple ligand on a target protein using pharmacophore and molecular dynamics. (Encadré par : T. Langer) O. Hsine